ABSTRACT
The esterases, leucine aminopeptidase and alpha-glycerophosphate dehydrogenase revealed modifications in gene expressions during the development of Anopheles darlingi. The esterases showed five activity bands, 1 and 2 being more deeply stained during the larval stages than in pupae or adults, esterases 3 and 4 more deeply stained in pupae and adults whereas esterase 5 was present throughout development. Leucine aminopeptidase showed five activity bands: LAP2 and LAP5 were characteristic of larvae, LAP3 was specific for pupae and adults, LAP4 was detected only in pupae, and LAP1 and LAP6 were detected in all stages. Alpha-Glycerophosphate dehydrogenase presented one activity band on starch gel whose intensity increased with development. Two activity bands were detected on polyacrylamide gel (alpha-GPDH1 and alpha-GPDH2) in 4th-instar larvae (old pigmented larvae) and this activity increased with development.
Subject(s)
Animals , Anopheles/genetics , Esterases/genetics , Gene Expression , Genetic Variation , Glycerolphosphate Dehydrogenase/genetics , Leucyl Aminopeptidase/genetics , Anopheles/enzymology , Anopheles/growth & development , Electrophoresis, Polyacrylamide Gel , Electrophoresis, Starch Gel , Esterases/metabolism , Glycerolphosphate Dehydrogenase/metabolism , Isoenzymes/genetics , Isoenzymes/metabolism , Leucyl Aminopeptidase/metabolismABSTRACT
A enzima Hexoquinase foi estudada em P. droryana por meio de eletroforese em gel de amido agarose. Três regiöes anódicas com atividade enzimática foram observadas durante o desenvolvimento. A hexoquinase-1 (HK-1), cuja intensidade de coloraçäo aumenta de larva até adulto, provavelmente relacionada ao fornecimento de energia para os músculos torácicos de vôo e, conseqüentemente, com a atividade de vôo nesta espécie. A hexoquinase-2 (HK-2), que alcança intensidade máxima em pupa de olho marrom claro e hexoquinase-3 (HK-3), que alcança seu pico máximo de intensidade em imago e näo é observada na fase adulta. Esta isoenzima deve ter funçäo importante na metamorfose desta espécie.
Subject(s)
Animals , Bees/enzymology , Flight, Animal/physiology , Hexokinase/analysis , Isoenzymes/analysis , Bees/growth & development , Electrophoresis, Starch Gel , Larva/enzymologyABSTRACT
Spodoptera frugiperda (J. E. Smith 1797) (Lepidoptera Noctuidae) é considerada uma das maiores pragas da cultura de milho, arroz e outras gramíneas, sendo que seu controle é de grande importância econômica. Os estudos realizados sobvre essa espécie, têm levado em conta os danos causados à cultura e controle de praga. trabalhos sobre variabilidade genética a nível proteico, dentro e entre populacöes de S. frugiperda, praticamente säo inexistentes. O presente trabalho tem como objetivo analisar doze proteínas peptidases, carboxilesterases, enzima málica, glicose desidrogenase, álcool desidrogenase, glicerol-3-fosfato desidrogenase, isocitrato desidrogenase, leucina-aminopeptidase, proteínas näo específicas, fosfoglicomutase, malato desidrogenase e superóxido dismutase, em populaçöes naturais de S. frugiperda a fim de determinar o perfil eletroforético das mesmas, numero de locos envolvidos e identificar possíveis variantes alélicas para as mesmas. Das doze proteínas estudadas, seis delas (ME, GDH, ADH, PT, SOD e MDH) säo descritas pela primeira vez. Foram detectadas vinte e dois locos, sendo que treze apresentaram variaçäo geneticamente determinada. A análise estatística referente aos dados populacionais está em preparaçäo